ISSN: 2155-6199

బయోరేమిడియేషన్ & బయోడిగ్రేడేషన్ జర్నల్

అందరికి ప్రవేశం

మా గ్రూప్ ప్రతి సంవత్సరం USA, యూరప్ & ఆసియా అంతటా 3000+ గ్లోబల్ కాన్ఫరెన్స్ ఈవెంట్‌లను నిర్వహిస్తుంది మరియు 1000 కంటే ఎక్కువ సైంటిఫిక్ సొసైటీల మద్దతుతో 700+ ఓపెన్ యాక్సెస్ జర్నల్‌లను ప్రచురిస్తుంది , ఇందులో 50000 మంది ప్రముఖ వ్యక్తులు, ప్రఖ్యాత శాస్త్రవేత్తలు ఎడిటోరియల్ బోర్డ్ సభ్యులుగా ఉన్నారు.

ఎక్కువ మంది పాఠకులు మరియు అనులేఖనాలను పొందే ఓపెన్ యాక్సెస్ జర్నల్స్

700 జర్నల్స్ మరియు 15,000,000 రీడర్లు ప్రతి జర్నల్ 25,000+ రీడర్లను పొందుతున్నారు

ఇండెక్స్ చేయబడింది
  • CAS మూల సూచిక (CASSI)
  • ఇండెక్స్ కోపర్నికస్
  • గూగుల్ స్కాలర్
  • షెర్పా రోమియో
  • J గేట్ తెరవండి
  • జెనామిక్స్ జర్నల్‌సీక్
  • అకడమిక్ కీలు
  • JournalTOCలు
  • పరిశోధన బైబిల్
  • చైనా నేషనల్ నాలెడ్జ్ ఇన్‌ఫ్రాస్ట్రక్చర్ (CNKI)
  • ఉల్రిచ్ పీరియాడికల్స్ డైరెక్టరీ
  • వ్యవసాయంలో గ్లోబల్ ఆన్‌లైన్ పరిశోధనకు యాక్సెస్ (AGORA)
  • RefSeek
  • హమ్దార్డ్ విశ్వవిద్యాలయం
  • EBSCO AZ
  • OCLC- వరల్డ్ క్యాట్
  • SWB ఆన్‌లైన్ కేటలాగ్
  • పబ్లోన్స్
  • జెనీవా ఫౌండేషన్ ఫర్ మెడికల్ ఎడ్యుకేషన్ అండ్ రీసెర్చ్
  • మియార్
  • ICMJE
ఈ పేజీని భాగస్వామ్యం చేయండి

నైరూప్య

Production, Purification and In-silico Characterization of Azoreductase Enzyme Azor1 KF803342 from Pluralibacter gergoviae Involved in Dye Degradation

Megha K Purohit and Piyush V Desai

Azo dyes are a wide spread class of poorly biodegradable industrial pollutants.The process of optimization of degradative potential is certainly a challenging task for its industrial applicability. In our current studies; we tried to understand whether azoreductases enzyme plays a significant role in textile dye degradation process.

Optimization of media for maximum degradation by response surface methodologywould certainly boost cleanup of dye pollutants. Further, getting insight into the azoreductase enzyme properties of the enzyme by purification and insilico approaches would allow us to know the structural and functional properties of enzyme. The azoreductase gene isolated from Pluralibacter gergoviae was amplified and sequenced; it showed partial homology to an azoreductase identified in Cronobacter sp. The identity of the enzyme was confirmed by sequencing of azoreductase gene. The nucleotide sequence of enzyme was submitted to Gene bank, accession number-KF803342. The structure of azoreductase was modeled having four FMN binding site. This research provides insight into the use of response surface methodology to rapidly optimize dye biodegradation parameters.

నిరాకరణ: ఈ సారాంశం ఆర్టిఫిషియల్ ఇంటెలిజెన్స్ టూల్స్ ఉపయోగించి అనువదించబడింది మరియు ఇంకా సమీక్షించబడలేదు లేదా నిర్ధారించబడలేదు.