ISSN: 2155-9872

జర్నల్ ఆఫ్ ఎనలిటికల్ & బయోఅనలిటికల్ టెక్నిక్స్

అందరికి ప్రవేశం

మా గ్రూప్ ప్రతి సంవత్సరం USA, యూరప్ & ఆసియా అంతటా 3000+ గ్లోబల్ కాన్ఫరెన్స్ ఈవెంట్‌లను నిర్వహిస్తుంది మరియు 1000 కంటే ఎక్కువ సైంటిఫిక్ సొసైటీల మద్దతుతో 700+ ఓపెన్ యాక్సెస్ జర్నల్‌లను ప్రచురిస్తుంది , ఇందులో 50000 మంది ప్రముఖ వ్యక్తులు, ప్రఖ్యాత శాస్త్రవేత్తలు ఎడిటోరియల్ బోర్డ్ సభ్యులుగా ఉన్నారు.

ఎక్కువ మంది పాఠకులు మరియు అనులేఖనాలను పొందే ఓపెన్ యాక్సెస్ జర్నల్స్

700 జర్నల్స్ మరియు 15,000,000 రీడర్లు ప్రతి జర్నల్ 25,000+ రీడర్లను పొందుతున్నారు

ఇండెక్స్ చేయబడింది
  • CAS మూల సూచిక (CASSI)
  • ఇండెక్స్ కోపర్నికస్
  • గూగుల్ స్కాలర్
  • షెర్పా రోమియో
  • అకడమిక్ జర్నల్స్ డేటాబేస్
  • J గేట్ తెరవండి
  • జెనామిక్స్ జర్నల్‌సీక్
  • JournalTOCలు
  • పరిశోధన బైబిల్
  • చైనా నేషనల్ నాలెడ్జ్ ఇన్‌ఫ్రాస్ట్రక్చర్ (CNKI)
  • ఉల్రిచ్ పీరియాడికల్స్ డైరెక్టరీ
  • ఎలక్ట్రానిక్ జర్నల్స్ లైబ్రరీ
  • RefSeek
  • Directory of Research Journal Indexing (DRJI)
  • హమ్దార్డ్ విశ్వవిద్యాలయం
  • EBSCO AZ
  • OCLC- వరల్డ్ క్యాట్
  • విద్వాంసుడు
  • SWB ఆన్‌లైన్ కేటలాగ్
  • వర్చువల్ లైబ్రరీ ఆఫ్ బయాలజీ (విఫాబియో)
  • పబ్లోన్స్
  • యూరో పబ్
  • ICMJE
ఈ పేజీని భాగస్వామ్యం చేయండి

నైరూప్య

New Electrophoretic Method for Separating Glu and Lys Plasminogen by using DoE Approach

Alfonso Salvatorea, Alessandro Carluccia, Maria Letizia Carforaa, Zelinda Raiaa, Luca Sanguignoa, Anna Falbo, Ester Ascionea

Background: Human Plasminogen (PLG, EC 3.4.21.7) is a single chain glycoprotein. This protein circulates in blood as an inactive zymogen. Due to post-translational modification two distinct glycoforms has been found: Glycoform I (GluI-PLG) and Glycoform II (GluII-PLG).A proteolytic activation with physiological relevance consists in the plasmin-catalyzed hydrolysis of the N-terminal amino acid sequence at position 77. This activation can occur on GluI-PLG or GluII-PLG producing respectively LysI-PLG or LysII-PLG. For a pharmaceutical company that produces a drug based on Glu-PLG it is important to develop a method that allows checking the presence of Lys-PLG to exclude some phenomena of pre-activation in the Drug Product.

Study design and methods: A new electrophoretic method to separate the Glu-PLG (I and II) forms from the Lys-PLG (I and II) one was developed. The Design of Experiment (DoE) approach has been employed to set the specific parameters of electrophoresis. The Voltage the Electrophoretic runs time and the loaded protein amount.

Results: Two batches of Plasminogen manufactured by Kedrion were analyzed for their content of Lys-PLG. No trace of this form has been highlighted. The Relative Fronts (RF) of the different protein bands was considered and the elaboration of the DoE results allowed obtaining a robust and reproducible separation of GluI, GluII, LysI and LysII protein band. In addition, the method limit of detection (LOD) was investigated.

Conclusion: The developed method is able to separate the Glu-PLG forms from the Lys-PLG one. The method can be used for checking the stability of a PLG-based drug during shelf life.