మా గ్రూప్ ప్రతి సంవత్సరం USA, యూరప్ & ఆసియా అంతటా 3000+ గ్లోబల్ కాన్ఫరెన్స్ ఈవెంట్లను నిర్వహిస్తుంది మరియు 1000 కంటే ఎక్కువ సైంటిఫిక్ సొసైటీల మద్దతుతో 700+ ఓపెన్ యాక్సెస్ జర్నల్లను ప్రచురిస్తుంది , ఇందులో 50000 మంది ప్రముఖ వ్యక్తులు, ప్రఖ్యాత శాస్త్రవేత్తలు ఎడిటోరియల్ బోర్డ్ సభ్యులుగా ఉన్నారు.
ఎక్కువ మంది పాఠకులు మరియు అనులేఖనాలను పొందే ఓపెన్ యాక్సెస్ జర్నల్స్
700 జర్నల్స్ మరియు 15,000,000 రీడర్లు ప్రతి జర్నల్ 25,000+ రీడర్లను పొందుతున్నారు
Azumi Hirata, Akikazu Sakudo, Kazufumi Takano, Shigenori Kanaya and Yuichi Koga
PrPSc is thought to be the infective agent of TSE, and inactivating the infectivity of PrPSc without using strong reagents is difficult. Although PrPSc is a protease resistant protein, it can be degraded in vitro by the hyperthermophilic protease (Tk-subtilisin) at temperatures above 65ºC through the synergistic effect of heat destabilization of PrP and the high proteolytic activity of the thermostable protease. However, the change in infectivity of the proteasedigested PrPSc is still unknown. Therefore, we used mouse brain homogenate containing PrPSc (SBH) in a bioassay to investigate the loss of infectivity after Tk-subtilisin digestion. Surprisingly, the Tk-subtilisin digested SBH retained a high level of infectivity. Despite this, Tk-subtilisin could still be used for decontamination in highly protein denaturing condition such as in the presence of SDS.