జర్నల్ ఆఫ్ క్లినికల్ డయాబెటిస్

అందరికి ప్రవేశం

మా గ్రూప్ ప్రతి సంవత్సరం USA, యూరప్ & ఆసియా అంతటా 3000+ గ్లోబల్ కాన్ఫరెన్స్ ఈవెంట్‌లను నిర్వహిస్తుంది మరియు 1000 కంటే ఎక్కువ సైంటిఫిక్ సొసైటీల మద్దతుతో 700+ ఓపెన్ యాక్సెస్ జర్నల్‌లను ప్రచురిస్తుంది , ఇందులో 50000 మంది ప్రముఖ వ్యక్తులు, ప్రఖ్యాత శాస్త్రవేత్తలు ఎడిటోరియల్ బోర్డ్ సభ్యులుగా ఉన్నారు.

ఎక్కువ మంది పాఠకులు మరియు అనులేఖనాలను పొందే ఓపెన్ యాక్సెస్ జర్నల్స్

700 జర్నల్స్ మరియు 15,000,000 రీడర్లు ప్రతి జర్నల్ 25,000+ రీడర్లను పొందుతున్నారు

ఇండెక్స్ చేయబడింది
  • గూగుల్ స్కాలర్
  • ICMJE
ఈ పేజీని భాగస్వామ్యం చేయండి

నైరూప్య

A GFP Retinal Prion Proteins Intracellular Trafficking via Endocytic Intermediates

Tarunkanti Mondal

The prion protein (PrP) is a key molecule implicated in neurodegenerative disorders. Understanding its intracellular trafficking is essential for unraveling its physiological and pathological functions. This article focuses on the intracellular trafficking of a green fluorescent protein (GFP) tagged PrP in retinal cells, specifically exploring its transport via endocytic intermediates. Endocytic pathways, including clathrin-mediated endocytosis, caveolaemediated endocytosis, and macropinocytosis, play a crucial role in PrP internalization and trafficking. Endocytic intermediates, such as early endosomes, late endosomes, and lysosomes, are involved in sorting, recycling, and degradation of endocytosed proteins. Live-cell imaging and colocalization studies have provided insights into GFPPrP’s movement and localization within these organelles. Studies reveal rapid internalization of PrP via clathrinmediated endocytosis, with subsequent transport to early endosomes. A fraction of PrP is recycled, while the remainder progresses to late endosomes and lysosomes for degradation. Elucidating the intracellular trafficking of GFP-PrP and its association with endocytic intermediates enhances our understanding of PrP’s functions and implications in neurodegenerative diseases. Further investigations are needed to explore the molecular machinery involved and the impact of disease-associated mutations. This knowledge may contribute to potential therapeutic strategies for prion diseases.